Hydropathiciteit
Hydropathiciteit (Engels: hydropathy) is in de biochemie de mate waarin een α-aminozuur hydrofoob of hydrofiel is, veelal binnen de context van een eiwitmolecuul. Hoe hoger de waarde, hoe hydrofober het aminozuurresidu. Er zijn verschillende lijsten samengesteld waarin alle standaard α-aminozuren gesorteerd zijn op hydropathiciteit. Zo'n lijst wordt ook wel een hydrofobiciteitsschaal (hydrophobicity scale) genoemd.[1][2]
De waarden worden onder meer gebruikt om regio's in een eiwit te vinden die het membraan overspannen, in transmembraaneiwitten. De aminozuren die zich in deze regio bevinden, zijn vaak hydrofoob van aard en hebben dus een hoge hydropathiciteit. Aminozuren die zowel hydrofobe als hydrofiele eigenschappen bezitten, zoals proline (P) en tyrosine (Y), worden ook wel amfifiel genoemd. Hydrofobiciteit van de aminozuurzijketens kan worden vastgesteld door computationele simulaties (moleculaire dynamica).[3]
| R | K | D | Q | N | E | H | S | T | P | Y | C | G | A | M | W | L | V | F | I |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| -2,5 | -1,5 | -0,90 | -0,85 | -0,78 | -0,74 | -0,40 | -0,18 | -0,05 | 0,12 | 0,26 | 0,29 | 0,48 | 0,62 | 0,64 | 0,81 | 1,1 | 1,1 | 1,2 | 1,4 |
Zie ook
Bronnen
- ↑ (en) Kyte J, Doolittle RF (1982). A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J. Mol. Biol. 157 (1): 105–32. PMID 7108955. DOI: 10.1016/0022-2836(82)90515-0.
- 1 2 (en) Eisenberg D (1984). Three-dimensional structure of membrane and surface proteins. Ann. Rev. Biochem. 53: 595–623. PMID 6383201. DOI: 10.1146/annurev.bi.53.070184.003115.
- ↑ (en) Rienzo L, Miotto M. (2021). Characterizing Hydropathy of Amino Acid Side Chain in a Protein Environment by Investigating the Structural Changes of Water Molecules Network. Frontiers in Molecular Biosciences. DOI: 10.3389/fmolb.2021.626837.